09. Mai 2016 High-Speed-Kamera zeigt lichtgesteuerte Atombewegungen in Biosensor

Mit einer speziellen Hochgeschwindigkeits-Röntgenkamera hat ein internationales Forscherteam unter Beteiligung von DESY die ultraschnelle Reaktion eines Proteins auf Licht beobachtet. Die im US-Fachjournal „Science“ veröffentlichte Studie zeigt lichtgesteuerte Atombewegungen, die nur 100 billiardstel Sekunden (100 Femtosekunden) dauern. Die verwendete Untersuchungstechnik kann Einblicke in die Dynamik einer Vielzahl lichtempfindlicher Biomoleküle ermöglichen, die an zentralen biologischen Prozessen wie der Photosynthese oder dem Sehen beteiligt sind. Das Team um Marius Schmidt von der Universität von Wisconsin in Milwaukee nutzte für seine Untersuchungen den Röntgenlaser LCLS am US-Forschungszentrum SLAC in Kalifornien. Mit den hellen Röntgenblitzen untersuchten die Forscher den lichtempfindlichen Teil des photoaktiven gelben Proteins PYP (photoactive yellow protein). Es hilft bestimmten Bakterien, blaues Licht zu erkennen, damit sie sich von zu energiereichem Licht fernhalten können. Für ihre Untersuchungen schleusten die Wissenschaftler die lichtempfindlichen Proteine in eine Reaktionskammer, wo sie von einem optischen blauen Laserblitz aktiviert wurden. Einen kurzen Moment später folgte ein Röntgenlaserblitz, mit dem sich die räumliche Struktur des Proteins auf einzelne Atome genau untersuchen lässt. Indem sie den zeitlichen Abstand der beiden Blitze systematisch variierten, konnten die Forscher analysieren, wie das aktivierte Protein mit der Zeit seine Gestalt verändert. „In der richtigen Ordnung – entsprechend der Zeitverzögerung zwischen optischem und Röntgenlaserblitz – ergeben die Schnappschüsse eine Art Film der Protein-Reaktion vom ersten, 100 Femtosekunden langen Schritt bis zu mehreren tausend Femtosekunden“, erläutert Erstautorin Kanupriya Pande von der Universität von Wisconsin, die inzwischen ans Center for Free-Electron Laser Science CFEL bei DESY gewechselt ist. „Die Absorption von Licht versetzt PYP in einen angeregten Zustand, den es jedoch schnell wieder verlässt“, sagt Forschungsleiter Schmidt. „Das tut es, indem es seine atomare Struktur über eine sogenannte Trans-zu-Cis-Isomerisierung neu ordnet. Wir sind die ersten, denen es gelungen ist, Echtzeit-Schnappschüsse von dieser Sorte Reaktion aufzunehmen.“ Diese Art von Isomerisierung findet auch beim Sehen im Auge statt, wo der Chromophor in der Netzhaut eine Cis-zu-Trans-Isomerisierung vollführt, die schließlich ein Nervensignal im Auge auslöst. „Mit den Aufnahmen am weltstärksten Röntgenlaser konnten wir detaillierte Bilder der Proteinstruktur unfassbar schnell nach der ursprünglichen Licht-Absorption gewinnen“, betont DESY-Wissenschaftler und Ko-Autor Henry Chapman vom CFEL, der auch Mitglied im Hamburg Centre for Ultrafast Imaging CUI ist. „Allerdings waren diese Experimente eine große Herausforderung“, berichtet Pande. „Wir benötigten einige Innovationen, um den hunderttausenden Röntgenbildern den korrekten Zeitstempel zuzuweisen.“ Die Forscher hatten bereits in einer früheren Studie lichtgesteuerte Strukturänderungen bei PYP untersucht. Dabei konnten sie Atombewegungen von zehn milliardstel Sekunden (10 Nanosekunden) Dauer beobachten. Durch verschiedene Verbesserungen ihres Experiments unter anderem mit einem schnelleren optischen Laser sowie besseren Zeitmess- und Sortierwerkzeugen haben sie ihre „Geschwindigkeitsbegrenzung“ jetzt auf rund das Hunderttausendfache erhöht. Auf diese Weise konnten sie Proteinreaktionen beobachten, die tausendmal schneller sind als alle, die bislang in Röntgenexperimenten aufgezeichnet wurden. Die komplette Pressemitteilung finden Sie hier...