11. Februar 2016 Neue Methode zeigt Biomoleküle kristallklar

Ein Durchbruch in der Kristallographie ermöglicht Forschern den Zugang zu den Bauplänen von tausenden medizinisch und biologisch bedeutenden Biomolekülen. Die neue Methode, die von einem Team unter Leitung von DESY-Wissenschaftler Professor Henry Chapman vom Hamburger Center for Free-Electron Laser Science CFEL entwickelt wurde, eröffnet einen vergleichsweise einfachen Weg, die räumlichen Strukturen von Proteinen und anderen Biomolekülen zu bestimmen, die über bisherige Verfahren in vielen Fällen nicht zugänglich waren. „Unsere Entdeckung erlaubt uns, atomare Details von großen Proteinkomplexen genau abzubilden“, erläutert Chapman, der auch Professor an der Universität Hamburg und Mitglied des Hamburg Centre for Ultrafast Imaging CUI ist. Sein Team stellt die grundlegende Entdeckung in der aktuellen Ausgabe des Fachjournals „Nature“ vor. Die räumliche Struktur eines Biomoleküls liefert wichtige Informationen über seine Funktionsweise und kann damit beispielsweise als Basis zur Entwicklung eines Medikaments dienen. Um diese Struktur zu entziffern, nutzen Forscher vor allem die Technik der Kristallographie. Viele der komplexen Biomoleküle ließen sich mit bisherigen Verfahren jedoch praktisch nicht analysieren. Die neue Methode kann mit weniger geordneten Kristallen arbeiten und kommt ohne die sonst benötigten Zusatzinformationen und chemisches Vorwissen aus. „Diese Entdeckung besitzt das Potenzial, eine echte Revolution in der Kristallographie komplexer Materie zu werden“, betont der Vorsitzende des DESY-Direktoriums, Professor Helmut Dosch. Mit Hilfe der Kristallographie lässt sich die räumliche Struktur eines Kristalls sowie seiner Bestandteile bestimmen, indem der Kristall mit Röntgenstrahlen beleuchtet wird. Die Röntgenstrahlen werden vom Kristall gestreut und erzeugen dadurch ein charakteristisches Muster aus hellen Punkten, sogenannten Bragg-Peaks (benannt nach den britischen Kristallographie-Pionieren William Henry und William Lawrence Bragg). Die Position und Intensität dieser hellen Punkte im Röntgenstreubild liefern Informationen über die Struktur des Kristalls und seiner Bestandteile. Auf diese Weise haben Forscher bereits die atomare Struktur von zehntausenden Proteinen und anderen Biomolekülen bestimmt, die zuvor allerdings aufwändig kristallisiert werden mussten. Bei der Kristallographie von komplexen Biomolekülen gibt es jedoch Hürden, durch die eine Strukturbestimmung extrem schwierig oder sogar unmöglich werden kann. Zum einen sind qualitativ hochwertige, besonders regelmäßige Kristalle nötig. Je stärker eine Probe vom perfekten Kristall abweicht, desto weniger Bragg-Peaks sind sichtbar. Dadurch lässt sich die Struktur oft gar nicht mehr bestimmen oder nur ein verschwommenes Abbild des Moleküls mit niedriger Auflösung erzeugen. Die meisten Biomoleküle bilden natürlicherweise keine Kristalle, und es erfordert oft großes Geschick sowie etwas Glück, hochwertige Kristalle aus ihnen zu züchten. Das gilt besonders für die Klasse der Membranproteine, die bei zahlreichen biologischen Prozessen eine wichtige Rolle spielen und auf die rund die Hälfte aller Medikamente zielen. Die komplette Pressemitteilung finden Sie hier...